미국 노스웨스턴대학(Northwestern University) 연구팀은 최근 코로나19 바이러스를 나노미터 수준의 시뮬레이션을 통해 스파이크 단백질의 실제 결합 부위에서 10나노미터(㎚) 떨어진 위치에 양전하를 띤 부위(다 염기성 갈라진 부위)를 발견했다.
코로나19 바이러스 표면의 왕관 모양의 돌기 구조물인 스파이크 단백질은 숙주 세포에 달라붙어 세포막에 있는 단백질 수용체와 결합해 바이러스가 체내로 들어가 감염시키는 결정적인 역할을 한다. 길이는 10~15나노미터다.
연구 결과(Enhanced Binding of SARS-CoV-2 Spike Protein to Receptor by Distal Polybasic Cleavage Sites)는 미국 화학학회에서 발간하는 나노 분야 대표 학술지인 ACS Nano에 지난 2일(현지시간) 실렸다.
연구팀은 양전하를 띤 부위는 바이러스 단백질과 음전하를 띤 인간 세포 수용체를 강하게 결합한다는 점을 이용했다. 또 양전하를 띤 갈라진 부위에 결합할 음전하 분자를 설계했다.단백질 부위를 차단하면 바이러스가 숙주 세포와 결합하지 못하게 된다는 것이다.
아미노산으로 구성된 코로나19 다 염기성 갈라진 부위는 전염병이 시작된 이래 아직 자세히 밝혀지지 않았다. 하지만 지금까지 연구에서 이 부위가 바이러스의 인체 세포 진입에 결정적인 것으로 드러났다.
이번 연구로 인간 세포 수용체에서 10나노미터 떨어진 곳에서 정전기 상호작용이 발생하고 있다는 사실을 발견한 것은 새로운 치료법 개발 가능성을 제공하고 있다. 대부분 생리학 조건에서 정전기 상호작용은 1나노미터 거리가 넘으면 발생하지 않는다.
연구팀은 이번 연구의 새로운 정보를 통해 노스웨스턴대학 화학자 및 약리학자들과 협력해 스파이크 단백질과 결합할 수 있는 신약을 설계할 계획이다.
김들풀 IT과학 전문기자 itnews@kpinews.kr
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